세포속에서의 결합

Nuleic acid는 Nucleotide로, Protein은 Amino acid로 공유결합(Covalent bond)를 이뤄 안정적인 결합을 이룬다.

하지만, 이렇게 안정적인 결합을 이룰려면 매우 강한 힘을 가져야하는 것도 사실이다.

이를 설명하기 위해선 1~7kcal/mol을 가진 생체 내의 약한 결합부터 설명해야한다.

약한 결합으로는 반데르발스, 소수성 결합, 수소 결합, 이온 결합이 있다.

반데르발스는 2개 원자간의 거리간 비특이적 인력에 의한 것이며, 소수성은 hydrophobic bonding 으로 비극성기가 물을 싫어하는 힘에 의한 것으로 단백질의 안정화에 영향을 미친다.

수소결합은 NH+, COO- 등으로 비교적 강하며 양전자 H로 인한 전하차로 세기가 달라지며 방향성이 있다는 것이 특징이다.

이온 결합은 금속, 비금속에 의한 것이며 단백질 접힘(Protein Folding)에 영향을 미쳐 단백질 3차 구조에 영향을 끼치는 대표적인 결합이다.

어떻게 하면 단백질, DNA, RNA 같은 고분자, macromolecules 간의 상호작용을 할 수 있을까

결론부터 말하자면 ATP 사용과, 효소, Enzyme을 통한다.

너무 약하면 결합을 유지하지 못하고, 강하면 결합을 풀지 못해 반응을 할 수 없어 생명 유지로 2~5 dG(Gibbs Free Energy)를 유지한다.

결합 형성 시에는 에너지를 방출하고 결합을 분해할때는 에너지를 흡수하는데 강한 결합을 할수록 에너지의 크기는 비례적이다.

A+B -> AB+E, AB+E -> A+B 이며 이에 대한 예시로 ATP+H2O->ADP+H3PO4+11~13kcal/mol 이 있다.

자유 에너지인 G는 dG이 음수일땐 자발적, 양수일땐 비자발적이며 만약 G가 감소할 시에는 보통 열 혹은 엔트로피(무질서도) 증가가 대부분이다. (열역학 제 2법칙 참고)

하지만, 열을 흡수하며 엔트로피가 증가하는 예시로는 소금의 융해가 있다.

이제 어떻게 생체내에서 큰 DNA, RNA, Protein이 자발적으로 유지할 수 있을까를 생각해본다.

단백질은 아미노산이 직접 결합해 펩타이드를 유지하는 것이 아니다.

단량 전구체(Precursor)가 ATP를 사용해 효소로 활성화된 전구체로 전환시키며 단백질은 펩타이드, 펩티드(Peptide bond) 결합, 포스포디에스테르 결합(phosphodiester bond)을 한다.

활성화 에너지(Activation Energy)를 낮추기 위해서 효소를 사용하며 속도를 촉진하는데 이는 활성화 에너지 벽을 낮추지만 dG값에는 영향을 주지 않는다.

ATP같은 고에너지 결합시에는 가수분해 될때 dG가 매우 큰 음수값을 가진다.

단백질 합성반응에서의 ATP 혹은 GTP(기활성화, Group Activation) 사용하는 것에서 펩티드 결합이 dG +0.5kcal/mol 인 반면, ATP가 AMP+PP+E 에서의 dG는 무려 -8kcal/mol 이기 떄문에 총 dG는 -7.5kcal/mol 이므로 분해보다는 합성이 된다.

핵산은 Pyrophosphatase로 Pyrophospahte를 생성하자마자 바로 분해시켜 driving force로 제공해 작은 양수 dG로 큰 음수 dG를 만든다.

하지만, 이러한 Coupling 반응은 서로 독립된 반응은 불가능하다.

이들은 기전이(Group Transfer)의 전이효소(Transferase)로 이뤄지는데 (A-X)+(B-Y)->(A-B)+(X-Y) 인 것과 동일하다.

이에 대한 예시로 가수분해효소(Hydrolase)가 있으며 이는 (A-B)+(H-OH)->(A-OH)+(B-H) 이다.