효소의 세포 대사작용

효소(Enzyme)는 소모와 대체없이 화학 반응을 촉진하며 반응의 평형에 영향이 없다.(Increase the rate of reaction without consome, do not alter the chemical equilibrium.)

이들은, 활성화 에너지를 낮추며(Decreasing activity energy) 세포의 대사가 쉽게 일어나게끔 도와준다.

이들은 S+E <-> ES <-> E+P의 식처럼 효소 기질 복합체(ES-Complex)를 통해 전이상태에서 활성화 에너지를 줄인다.

효소 기질 복합체는 자물쇠-열쇠 유형(Lock and Key Model)로써 수소, 소수성 이온 결합을 통해 기질과 효소의 활성부위가 3차구조로 정확한 것만 일치하게 되는 구조를 가진다.

하지만, 이들의 양이 많을 시, 유도 적응 모델(Induced fit model)로 바뀌게 되며 이는 기질의 구조가 변화되며 기질의 특정 결합 강도를 낮추게 되고, 전이 상태를 촉진하게 되어 효소와 강하게 결합한다.

이를 통해 활성화 에너지가 낮아지게 되는 이유이다.

이들은 효소의 아미노산이 기질과 결합해 반응 중간체로 된다.

조효소(Coenzyme)은 기질 외 촉매 반응에 참여하는데, 재활용 운반체 역할이다.(Coenzyme is Small molcule, work with enzyme to enhance reaction rate)

보결 분자단(prosthetic group, cofactor)는 단백질과 결합하는데 이들은 대표적인 예시로 산소 분자와 함께 미오헤모글로빈의 헴이 대표적이다.

또한, NAD+H+2e- <-> NADH -> NAD+가 되는 것도 예시다.

효소의 활성 조절은 아래와 같다.

되먹임 억제, 다른 자리 입체성 조절, 인산화

되먹임 억제(Feed back inhibiton)은 대사의 최종산물이 합성 효소를 억제하는 것이다.

이의 예시로는 트레오닌이 알파 케토부틸산이 되고 최종 산물로 이소류신이 되는데 이소류신이 트레오닌을 되먹임 억제를 통해 억제하는 게 대표적이다.

다른 자리 입체성 조절(Allosteric regulation)은 조절 물질의 결합으로 3차원 구조 변화이다. (Allosteric regulation, binding of a small regulatory to enzyme either stimulate or inhibitor)

인산화(Phosphorylation)은 세린, 스레오닌, 티로신 잔기들 같은 인산기가 첨가되는 것이다. (serine, threonine, tyrosine)

효소는 고에너지 결합인 ATP의 가수분해를 통해 깁스 자유 에너지를 얻어 효소가 짝지을 수 있게 된다. (Enzymatic coupling of these 2 reaction allow the energy of ATP hydrolysis)